Eiwitten en hun rol in het lichaam

Het belang van eiwitten voor het lichaam speelt een grote rol. Eiwitten vervullen veel vitale functies in het menselijk lichaam:

- dienen als materiaal voor de constructie van cellen, weefsels en organen, de vorming van enzymen, de meeste hormonen, hemoglobine en andere verbindingen;

- verbindingen vormen die immuniteit bieden tegen infecties;

- deelnemen aan de opname van vetten, koolhydraten, vitamines en mineralen.

Als energiebron zijn eiwitten van ondergeschikt belang omdat ze kunnen worden vervangen door vetten en koolhydraten..

In tegenstelling tot vetten en koolhydraten, hopen eiwitten zich niet op in de reserve en worden ze niet gevormd uit andere voedingsstoffen, omdat ze een onmisbaar onderdeel zijn van voedsel.

Voor mensen is de consumptie van dierlijke eiwitten biologisch waardevoller dan plantaardige, omdat de essentiële aminozuren in dierlijke eiwitten gemakkelijker te verteren en op te lossen zijn door het menselijk lichaam.

Eiwitten behouden de elasticiteit van de huid, zijn verantwoordelijk voor de gezondheid van haar en nagels. Deze verbindingen helpen het lichaam in goede conditie te houden, omdat ze de spiervorming als splitsing beïnvloeden. Eiwitten zijn de belangrijkste stimulans van de stofwisseling.

Een tekort aan eiwitten leidt tot een schending van een aantal lichaamsfuncties, waaronder de functies van de lever, pancreas, dunne darm, zenuwstelsel en endocriene systemen. Bovendien zijn er schendingen van de bloedvorming, de uitwisseling van vetten en vitamines, ontwikkelt zich spieratrofie. De prestaties van een persoon verslechteren, zijn weerstand tegen infecties neemt af.

Eiwittekort treft vooral het groeiende organisme ongunstig: de groei vertraagt, de botvorming wordt verstoord, de mentale ontwikkeling wordt vertraagd.

Overtollige eiwitinname heeft ook een negatief effect op het lichaam. Tegelijkertijd lijden het cardiovasculaire systeem, de lever en de nieren, het proces van verval in de darm intensiveert, het metabolisme van vitamines wordt verstoord.

De behoefte van het lichaam aan eiwitten hangt af van een aantal redenen: het neemt af met de leeftijd, maar in stressvolle situaties, ongeacht de leeftijd, neemt de behoefte aan eiwitten aanzienlijk toe. Tijdens het sporten moet de hoeveelheid eiwit worden verhoogd..

De belangrijkste functies van eiwitten in de cel

Door de complexiteit, verscheidenheid aan vormen en samenstelling spelen eiwitten een belangrijke rol in het leven van de cel en het lichaam als geheel.

Een eiwit is een enkelvoudig polypeptide of aggregaat van verschillende polypeptiden dat een biologische functie vervult.

Polypeptide is een chemisch concept. Eiwit is een biologisch concept.

In de biologie kunnen de functies van eiwitten worden onderverdeeld in de volgende typen:

1. Bouwfunctie

Eiwitten zijn betrokken bij de vorming van cellulaire en extracellulaire structuren. Bijvoorbeeld:

  • keratine - het bestaat uit haar, nagels, veren, hoeven
  • collageen - het hoofdbestanddeel van kraakbeen en pezen;
  • elastine (ligamenten);
  • celmembraaneiwitten (voornamelijk glycoproteïnen)

2. Transportfunctie

Sommige eiwitten kunnen verschillende stoffen hechten en deze naar verschillende weefsels en organen van het lichaam brengen, van de ene plaats in de cel naar de andere. Bijvoorbeeld:

  • lipoproteïnen - verantwoordelijk voor vetoverdracht.
  • hemoglobine - zuurstoftransport, bloedeiwit hemoglobine hecht zuurstof en transporteert het van de longen naar alle weefsels en organen, en van daaruit brengt het kooldioxide over naar de longen;
  • haptoglobine - heem transport),
  • transferrine - ijzertransport.

Eiwitten transporteren kationen van calcium, magnesium, ijzer, koper en andere ionen in het bloed.

De samenstelling van celmembranen omvat speciale eiwitten die zorgen voor een actieve en strikt selectieve overdracht van bepaalde stoffen en ionen van de cel naar de externe omgeving en vice versa. Eiwitten - Na +, K + -ATPase (tegengestelde transmembraanoverdracht van natrium- en kaliumionen), Ca 2+ -ATPase (calciumionen uit de cel wegpompen), glucosetransporters transporteren stoffen door membranen.

3. Regelgevende functie

Een grote groep lichaamseiwitten is betrokken bij de regulering van metabole processen. Hormonen van proteïne-aard zijn betrokken bij de regulering van metabole processen. Bijvoorbeeld:

  • hormoon insuline reguleert de bloedsuikerspiegel, bevordert de glycogeensynthese.

4. Beschermende functie

  • Als reactie op het binnendringen van vreemde eiwitten of micro-organismen (antigenen) in het lichaam, worden speciale eiwitten gevormd - antilichamen die ze kunnen binden en neutraliseren.
  • Fibrine, gevormd uit fibrinogeen, helpt het bloeden te stoppen.

5. Motorfunctie

  • De contractiele eiwitten actine en myosine zorgen voor spiercontractie bij meercellige dieren, bladbewegingen bij planten, trilharen in protozoa, enz..


6. Signaalfunctie

  • Eiwitmoleculen (receptoren) zijn ingebouwd in het oppervlaktemembraan van de cel die hun tertiaire structuur kunnen veranderen als reactie op omgevingsfactoren, waardoor ze signalen van de omgeving ontvangen en opdrachten naar de cel verzenden.

7. Kousfunctie

  • Bij dieren worden eiwitten meestal niet opgeslagen, met uitzondering van ei-albumine, melkcaseïne. Bij dieren en mensen met langdurige hongersnood worden spiereiwitten, epitheelweefsels en lever gebruikt..
  • Maar dankzij de eiwitten in het lichaam kunnen sommige stoffen in reserve worden opgeslagen, bijvoorbeeld tijdens de afbraak van hemoglobine, ijzer wordt niet uit het lichaam verwijderd, maar wordt vastgehouden en vormt een complex met eiwitferritine.

8. Energiefunctie

  • Bij de afbraak van 1 g eiwit tot eindproducten komt 17,6 kJ vrij. Eerst breken de eiwitten af ​​tot aminozuren en vervolgens tot de eindproducten - water, kooldioxide en ammoniak. Eiwitten worden echter alleen als energiebron gebruikt als andere bronnen (koolhydraten en vetten) zijn opgebruikt (volgens een biochemicus: het gebruik van eiwitten voor energie is hetzelfde als het stoken van een kachel in dollarbiljetten).

9. Katalytische (enzymatische) functie

  • Een van de belangrijkste functies van eiwitten. Geleverd door eiwitten - enzymen die biochemische reacties versnellen die in cellen voorkomen.

Enzymen of enzymen zijn een speciale klasse eiwitten die biologische katalysatoren zijn. Dankzij enzymen verlopen biochemische reacties met een enorme snelheid. De stof waarop het enzym zijn werking uitoefent, wordt een substraat genoemd.

Enzymen kunnen in twee groepen worden verdeeld:

  1. Simpele enzymen zijn simpele eiwitten, d.w.z. bestaan ​​alleen uit aminozuren.
  2. Complexe enzymen zijn complexe eiwitten, d.w.z. Naast het eiwitgedeelte bevatten ze een niet-proteïneachtige groep - een cofactor. Sommige enzymen bevatten vitamines als co-factoren.

10. Antivriesfunctie

  • Het plasma van sommige levende organismen bevat eiwitten die voorkomen dat het bij lage temperaturen bevriest.

11. Nutritional (reserve) functie.

  • Deze functie wordt uitgevoerd door de zogenaamde reserve-eiwitten, die voedselbronnen zijn voor de foetus, bijvoorbeeld eiproteïnen (ovalbumins). Het belangrijkste melkeiwit (caseïne) heeft ook een voornamelijk voedingsfunctie. Een aantal andere eiwitten wordt in het lichaam gebruikt als bron van aminozuren, die op hun beurt voorlopers zijn van biologisch actieve stoffen die metabolische processen reguleren..

Los taken en opties in de biologie op met antwoorden

Lezing nr. 3. Structuur en functies van eiwitten. Enzymen

Eiwitstructuur

Eiwitten - organische verbindingen met hoog molecuulgewicht bestaande uit residuen van α-aminozuren.

De samenstelling van eiwitten omvat koolstof, waterstof, stikstof, zuurstof, zwavel. Sommige eiwitten vormen complexen met andere moleculen die fosfor, ijzer, zink en koper bevatten.

Eiwitten hebben een groot molecuulgewicht: ei-albumine - 36.000, hemoglobine - 152.000, myosine - 500.000 Ter vergelijking: het molecuulgewicht van alcohol - 46, azijnzuur - 60, benzeen - 78.

Aminozuursamenstelling van eiwitten

Eiwitten zijn niet-periodieke polymeren waarvan de monomeren α-aminozuren zijn. Gewoonlijk worden 20 soorten α-aminozuren genoemd als eiwitmonomeren, hoewel er meer dan 170 in cellen en weefsels worden aangetroffen.

Afhankelijk van of aminozuren in het menselijk lichaam en andere dieren kunnen worden gesynthetiseerd, onderscheiden ze: verwisselbare aminozuren - kunnen worden gesynthetiseerd; essentiële aminozuren - kunnen niet worden gesynthetiseerd. Essentiële aminozuren moeten met voedsel worden ingenomen. Planten maken allerlei aminozuren aan.

Afhankelijk van de aminozuursamenstelling zijn eiwitten: compleet - bevatten de volledige set aminozuren; inferieur - sommige aminozuren in hun samenstelling ontbreken. Als eiwitten alleen uit aminozuren bestaan, worden ze eenvoudig genoemd. Als eiwitten naast aminozuren een niet-aminozuurcomponent (prothetische groep) bevatten, worden ze complex genoemd. De prothetische groep kan worden vertegenwoordigd door metalen (metalloproteïnen), koolhydraten (glycoproteïnen), lipiden (lipoproteïnen), nucleïnezuren (nucleoproteïnen).

Alle aminozuren bevatten: 1) een carboxylgroep (–COOH), 2) een aminogroep (–NH2), 3) een groep of een R-groep (de rest van het molecuul). De structuur van het radicaal in verschillende soorten aminozuren is anders. Afhankelijk van het aantal aminogroepen en carboxylgroepen waaruit de aminozuren bestaan, zijn er: neutrale aminozuren met één carboxylgroep en één aminogroep; basische aminozuren met meer dan één aminogroep; zure aminozuren met meer dan één carboxylgroep.

Aminozuren zijn amfotere verbindingen, omdat ze in oplossing zowel als zuren als als basen kunnen werken. In waterige oplossingen bestaan ​​aminozuren in verschillende ionische vormen.

Peptidebinding

Peptiden - organische stoffen die bestaan ​​uit aminozuurresiduen verbonden door een peptidebinding.

De vorming van peptiden vindt plaats als gevolg van de condensatiereactie van aminozuren. Wanneer een aminogroep van één aminozuur interageert met een carboxylgroep van een ander, ontstaat er een covalente stikstof-koolstofbinding tussen hen, die het peptide wordt genoemd. Afhankelijk van de hoeveelheid aminozuurresiduen waaruit het peptide bestaat, worden dipeptiden, tripeptiden, tetrapeptiden enz. Onderscheiden. De vorming van de peptidebinding kan vele malen worden herhaald. Dit leidt tot de vorming van polypeptiden. Aan het ene uiteinde van het peptide is een vrije aminogroep (de N-terminus genoemd) en aan het andere uiteinde een vrije carboxylgroep (de C-terminus genoemd).

Ruimtelijke organisatie van eiwitmoleculen

De vervulling van bepaalde specifieke functies door eiwitten hangt af van de ruimtelijke configuratie van hun moleculen, daarnaast is het energetisch nadelig voor een cel om eiwitten in een ongevouwen vorm te houden, in de vorm van een ketting, daarom ondergaan polypeptideketens vouwen, het verkrijgen van een bepaalde driedimensionale structuur of conformatie. Er zijn 4 niveaus van ruimtelijke organisatie van eiwitten.

De primaire structuur van het eiwit is de sequentie van aminozuurresiduen in de polypeptideketen waaruit het eiwitmolecuul bestaat. De link tussen aminozuren is een peptide.

Als een eiwitmolecuul uit slechts 10 aminozuurresten bestaat, dan is het aantal theoretisch mogelijke varianten van eiwitmoleculen die verschillen in volgorde van afwisseling van aminozuren 10 20. Met 20 aminozuren kun je er nog meer verschillende combinaties van maken. In het menselijk lichaam worden ongeveer tienduizend verschillende eiwitten aangetroffen, die zowel van elkaar als van eiwitten van andere organismen verschillen.

Het is de primaire structuur van het eiwitmolecuul dat de eigenschappen van de eiwitmoleculen en de ruimtelijke configuratie bepaalt. Vervanging van slechts één aminozuur door een ander in de polypeptideketen leidt tot een verandering in de eigenschappen en functies van het eiwit. De vervanging van het zesde glutamine-aminozuur in hemoglobine β-subeenheid door valine leidt er bijvoorbeeld toe dat het hemoglobinemolecuul als geheel zijn belangrijkste functie - zuurstoftransport - niet kan vervullen; in dergelijke gevallen ontwikkelt een persoon een ziekte - sikkelcelanemie.

De secundaire structuur is de geordende vouwing van de polypeptideketen in een spiraal (lijkt op een verlengde veer). De spoelen van de helix worden versterkt door waterstofbruggen die ontstaan ​​tussen carboxylgroepen en aminogroepen. Vrijwel alle CO- en NH-groepen nemen deel aan de vorming van waterstofbruggen. Ze zijn zwakker dan die van peptiden, maar, herhaaldelijk herhaald, geven deze configuratie stabiliteit en stijfheid. Op secundair structuurniveau zijn er eiwitten: fibroïne (zijde, spinnenweb), keratine (haar, nagels), collageen (pezen).

De tertiaire structuur is het vouwen van polypeptideketens in bolletjes als gevolg van het optreden van chemische bindingen (waterstof, ion, disulfide) en het tot stand brengen van hydrofobe interacties tussen radicalen van aminozuurresiduen. De belangrijkste rol bij de vorming van de tertiaire structuur wordt gespeeld door hydrofiel-hydrofobe interacties. In waterige oplossingen hebben hydrofobe radicalen de neiging zich te verbergen voor water en groeperen zich in de bolletje, terwijl hydrofiele radicalen de neiging hebben om op het oppervlak van het molecuul te verschijnen als gevolg van hydratatie (interactie met waterdipolen). In sommige eiwitten wordt de tertiaire structuur gestabiliseerd door covalente disulfidebindingen die ontstaan ​​tussen de zwavelatomen van twee cysteïneresten. Op tertiair niveau zijn er enzymen, antilichamen, sommige hormonen.

De quartaire structuur is kenmerkend voor complexe eiwitten waarvan de moleculen worden gevormd door twee of meer bolletjes. Subeenheden worden in het molecuul vastgehouden als gevolg van ionische, hydrofobe en elektrostatische interacties. Soms ontstaan ​​er bij de vorming van de quartaire structuur disulfidebindingen tussen de subeenheden. Het meest bestudeerde eiwit met een quartaire structuur is hemoglobine. Het wordt gevormd door twee α-subeenheden (residuen van 141 aminozuren) en twee β-subeenheden (residuen van 146 aminozuren). Bij elke subeenheid hoort een heemmolecuul dat ijzer bevat..

Als de ruimtelijke conformatie van eiwitten om de een of andere reden afwijkt van normaal, kan het eiwit zijn functies niet uitvoeren. De oorzaak van "gekke-koeienziekte" (spongiforme encefalopathie) is bijvoorbeeld de abnormale conformatie van prionen - oppervlakte-eiwitten van zenuwcellen.

Eiwit eigenschappen

Koop testwerk
in de biologie

De aminozuursamenstelling en structuur van een eiwitmolecuul bepalen de eigenschappen ervan. Eiwitten combineren de basische en zure eigenschappen die worden bepaald door aminozuurradicalen: hoe meer zure aminozuren in een eiwit, hoe sterker de zure eigenschappen ervan. Het vermogen om H + te geven en te hechten, bepaalt de buffereigenschappen van eiwitten; een van de krachtigste buffers is hemoglobine in rode bloedcellen, wat zorgt voor een constante bloed-pH. Er zijn oplosbare eiwitten (fibrinogeen), er zijn onoplosbare eiwitten die mechanische functies vervullen (fibroïne, keratine, collageen). Er zijn chemisch actieve eiwitten (enzymen), chemisch inactief, bestand tegen verschillende omgevingsomstandigheden en extreem instabiel.

Externe factoren (verwarming, ultraviolette straling, zware metalen en hun zouten, pH-veranderingen, straling, uitdroging)

kan een schending van de structurele organisatie van het eiwitmolecuul veroorzaken. Het proces waarbij de driedimensionale conformatie verloren gaat die inherent is aan een bepaald eiwitmolecuul, wordt denaturatie genoemd. De oorzaak van denaturatie is het verbreken van bindingen die een specifieke eiwitstructuur stabiliseren. Aanvankelijk worden de zwakste banden gescheurd en als de omstandigheden worden aangescherpt, worden ook de sterkere verbroken. Daarom gaan eerst het Kwartair, dan de Tertiaire en secundaire structuren verloren. Een verandering in de ruimtelijke configuratie leidt tot een verandering in de eigenschappen van het eiwit en maakt het daardoor onmogelijk voor het eiwit om zijn biologische functies te vervullen. Als denaturatie niet gepaard gaat met de vernietiging van de primaire structuur, kan het omkeerbaar zijn, in welk geval zelfgenezing van de eiwitspecifieke conformatie optreedt. Dergelijke denaturaties zijn bijvoorbeeld membraanreceptoreiwitten. Het proces van herstel van de eiwitstructuur na denaturatie wordt renaturatie genoemd. Als herstel van de ruimtelijke configuratie van het eiwit onmogelijk is, wordt denaturatie onomkeerbaar genoemd.

Eiwitfuncties

FunctieVoorbeelden en uitleg
BouwEiwitten zijn betrokken bij de vorming van cellulaire en extracellulaire structuren: ze maken deel uit van celmembranen (lipoproteïnen, glycoproteïnen), haar (keratine), pezen (collageen), enz..
VervoerHet bloedeiwit hemoglobine hecht zuurstof en transporteert het van de longen naar alle weefsels en organen, en van daaruit brengt het kooldioxide over naar de longen; de samenstelling van celmembranen omvat speciale eiwitten die zorgen voor actieve en strikt selectieve overdracht van bepaalde stoffen en ionen van de cel naar de externe omgeving en vice versa.
RegelgevendHormonen van proteïne-aard zijn betrokken bij de regulering van metabole processen. Het hormoon insuline reguleert bijvoorbeeld het glucosegehalte in het bloed, bevordert de synthese van glycogeen, verhoogt de vorming van vetten uit koolhydraten.
BeschermendAls reactie op het binnendringen van vreemde eiwitten of micro-organismen (antigenen) in het lichaam, worden speciale eiwitten gevormd - antilichamen die ze kunnen binden en neutraliseren. Fibrine, gevormd uit fibrinogeen, helpt het bloeden te stoppen.
VoortstuwingContractiele eiwitten actine en myosine zorgen voor spiercontractie bij meercellige dieren.
SignaalEiwitmoleculen zijn ingebouwd in het oppervlaktemembraan van de cel die hun tertiaire structuur kunnen veranderen als reactie op omgevingsfactoren, waardoor ze signalen uit de omgeving ontvangen en opdrachten naar de cel verzenden.
ReserverenBij dieren worden eiwitten meestal niet opgeslagen, met uitzondering van ei-albumine, melkcaseïne. Maar dankzij de eiwitten in het lichaam kunnen sommige stoffen in reserve worden opgeslagen, bijvoorbeeld tijdens de afbraak van hemoglobine, ijzer wordt niet uit het lichaam verwijderd, maar wordt vastgehouden en vormt een complex met eiwitferritine.
EnergieBij de afbraak van 1 g eiwit tot eindproducten komt 17,6 kJ vrij. Eerst breken de eiwitten af ​​tot aminozuren en vervolgens tot de eindproducten - water, kooldioxide en ammoniak. Eiwitten worden echter alleen als energiebron gebruikt als andere bronnen (koolhydraten en vetten) zijn opgebruikt..
KatalytischEen van de belangrijkste functies van eiwitten. Het wordt geleverd door eiwitten - enzymen die de biochemische reacties in cellen versnellen. Zo katalyseert ribulose-bisfosfaat-carboxylase de fixatie van CO2 tijdens fotosynthese.

Enzymen

Enzymen of enzymen zijn een speciale klasse eiwitten die biologische katalysatoren zijn. Dankzij enzymen verlopen biochemische reacties met een enorme snelheid. De snelheid van enzymatische reacties is tienduizenden keren (en soms miljoenen) hoger dan de snelheid van reacties met anorganische katalysatoren. De stof waarop het enzym zijn werking uitoefent, wordt een substraat genoemd.

Enzymen zijn bolvormige eiwitten; volgens structurele kenmerken kunnen enzymen in twee groepen worden verdeeld: eenvoudig en complex. Simpele enzymen zijn simpele eiwitten, d.w.z. bestaan ​​alleen uit aminozuren. Complexe enzymen zijn complexe eiwitten, d.w.z. Naast het eiwitgedeelte bevatten ze een niet-proteïneachtige groep - een cofactor. In sommige enzymen werken vitamines als co-factoren. Een speciaal onderdeel genaamd het actieve centrum is geïsoleerd in het enzymmolecuul. Het actieve centrum is een klein deel van het enzym (van drie tot twaalf aminozuurresten), waar de binding van het substraat of de substraten plaatsvindt met de vorming van het enzymsubstraatcomplex. Na voltooiing van de reactie valt het enzymsubstraatcomplex uiteen in het enzym en het / de reactieproduct (en). Sommige enzymen hebben (naast actieve) allostere centra - plaatsen waaraan de regulatoren van de werksnelheid van het enzym (allostere enzymen) zijn bevestigd.

Enzymatische katalyse-reacties worden gekenmerkt door: 1) hoge efficiëntie, 2) strikte selectiviteit en werkingsrichting, 3) substraatspecificiteit, 4) fijne en nauwkeurige regeling. De substraat- en reactiespecificiteit van enzymatische katalyse-reacties wordt verklaard door de hypothesen van E. Fisher (1890) en D. Koshland (1959).

E. Fisher (de key-lock hypothese) suggereerde dat de ruimtelijke configuraties van het actieve centrum van het enzym en het substraat exact met elkaar zouden moeten overeenkomen. Het substraat wordt vergeleken met de "sleutel", het enzym wordt vergeleken met het "slot".

D. Koshland (hypothese "handschoen") suggereerde dat de ruimtelijke overeenkomst van de structuur van het substraat en het actieve centrum van het enzym alleen ontstaat op het moment van hun interactie met elkaar. Deze hypothese wordt ook wel de geïnduceerde correspondentiehypothese genoemd..

De snelheid van enzymatische reacties is afhankelijk van: 1) temperatuur, 2) enzymconcentratie, 3) substraatconcentratie, 4) pH. Benadrukt moet worden dat aangezien enzymen eiwitten zijn, hun activiteit het hoogst is onder fysiologisch normale omstandigheden.

De meeste enzymen werken alleen bij temperaturen van 0 tot 40 ° C. Binnen deze grenzen neemt de reactiesnelheid ongeveer 2 keer toe bij toenemende temperatuur voor elke 10 ° C. Bij temperaturen boven 40 ° C ondergaat het eiwit denaturatie en neemt de activiteit van het enzym af. Bij temperaturen dicht bij het vriespunt worden enzymen geïnactiveerd.

Naarmate de hoeveelheid substraat toeneemt, neemt de snelheid van de enzymatische reactie toe totdat het aantal substraatmoleculen gelijk wordt aan het aantal enzymmoleculen. Bij een verdere toename van de hoeveelheid substraat zal de snelheid niet toenemen, omdat de verzadiging van de actieve plaatsen van het enzym plaatsvindt. Een toename van de concentratie van het enzym leidt tot een toename van de katalytische activiteit, aangezien een groter aantal substraatmoleculen per tijdseenheid wordt getransformeerd.

Voor elk enzym is er een optimale pH-waarde waarbij het maximale activiteit vertoont (pepsine - 2.0, speekselamylase - 6.8, pancreaslipase - 9.0). Bij hogere of lagere pH-waarden neemt de enzymactiviteit af. Bij scherpe pH-veranderingen denatureert het enzym.

De snelheid van allostere enzymen wordt gereguleerd door stoffen die zich hechten aan allostere centra. Als deze stoffen de reactie versnellen, worden ze activatoren genoemd; als ze remmen, worden ze remmers genoemd..

Enzymclassificatie

Volgens het type gekatalyseerde chemische transformaties zijn enzymen onderverdeeld in 6 klassen:

  1. oxyreductasen (overdracht van waterstof-, zuurstof- of elektronenatomen van de ene stof naar de andere - dehydrogenase),
  2. transferase (overdracht van methyl-, acyl-, fosfaat- of aminogroepen van de ene stof naar de andere - transaminase),
  3. hydrolasen (hydrolysereacties waarbij twee producten worden gevormd uit het substraat - amylase, lipase),
  4. lyasen (niet-hydrolytische hechting aan een substraat of splitsing van een groep atomen daaruit, en C - C, C - N, C - O, C - S, decarboxylasebindingen kunnen worden verbroken),
  5. isomerase (intramoleculaire herschikking - isomerase),
  6. ligasen (de combinatie van twee moleculen als gevolg van de vorming van С - С, С - N, С - О, С - S-bindingen - synthetase).

Klassen zijn op hun beurt onderverdeeld in subklassen en subklassen. In de huidige internationale classificatie heeft elk enzym een ​​specifiek cijfer dat bestaat uit vier cijfers, gescheiden door punten. Het eerste nummer is een klasse, de tweede is een subklasse, de derde is een subklasse, de vierde is het volgnummer van het enzym in deze subklasse, de arginasecode is bijvoorbeeld 3.5.3.1.

Ga naar lezing nr. 2 "Structuur en functies van koolhydraten en lipiden"

Ga naar lezing nr. 4 "Structuur en functies van ATP-nucleïnezuren"

Zie de inhoudsopgave (hoorcolleges nr. 1-25)

Eiwit in voeding: rol voor gezondheid, bronnen, normen

Eiwit of, met andere woorden, eiwit is een bouwmateriaal voor de cellen van ons lichaam en de basis van voeding. Zonder dit zijn metabole processen in het lichaam onmogelijk. Niet alleen het welzijn, maar ook de levensduur hangt af van de kwaliteit van eiwitten in voedsel.

In dit artikel vertellen we je welke eiwitten in je dieet de voorkeur verdienen, welke voedingsmiddelen de 'juiste' eiwitten bevatten en waarom hun gebrek aan lichaam gevaarlijk is..

Waarom eiwitten in voeding van vitaal belang zijn voor het lichaam

Eiwit is een bouwmateriaal voor ons lichaam, dus het is essentieel om het met voedsel binnen te krijgen. We zullen meer in detail analyseren.

Eiwit is een complexe organische stof. Het bestaat uit een keten van aminozuren, die er slechts 20 zijn. Maar in de ketens van aminozuren worden ze op verschillende manieren gecombineerd - het blijken ongeveer honderdduizend verschillende eiwitten te zijn.

Alleen uit eiwitten worden cellen, weefsels en orgaansystemen gebouwd. Anderen helpen hen herstellen en zijn betrokken bij chemische processen. Maar het lichaam maakt slechts een deel van de noodzakelijke aminozuren aan. We krijgen de rest met eten.

Waar zijn eiwitten in het lichaam verantwoordelijk voor

  1. Chemische processen worden versneld - eiwitten-enzymen zijn hiervoor verantwoordelijk. In de lichaamscellen zijn er veel chemische reacties met enzymen.
  2. Zorg voor energie - het komt vrij bij de afbraak van eiwitten tijdens de spijsvertering.
  3. Ze leveren zuurstof aan elke cel en kooldioxide terug naar de longen - het hemoglobine-eiwit speelt deze rol.
  4. Als onderdeel van de hormonen worden chemische processen gereguleerd - insuline, somatotropine, glucagon zijn betrokken.
  5. Bescherm tegen bacteriën, virussen - als reactie op de invasie van ziekteverwekkers produceert het lichaam immunoglobulinen, eenvoudiger antilichamen.
  6. Zorg voor chemische bescherming - bind gifstoffen. Leverenzymen breken ze bijvoorbeeld af of vertalen ze in een oplosbare vorm. Hierdoor verwijder je snel gifstoffen uit het lichaam..
  7. Ze vormen een "frame" van de cel - geef het een vorm. Structurele eiwitten collageen en elastine vormen de basis van bindweefsel. Keratine vormt haar, nagels.

Dit zijn verre van alle functies van eiwitten in het lichaam. Maar ze laten duidelijk zien hoe belangrijk eiwitten zijn voor leven en gezondheid..

Hoe eiwitten in voeding de kwaliteit van leven verbeteren

Levensmiddelen die rijk zijn aan eiwitten zorgen lange tijd voor een gevoel van verzadiging - een persoon hoeft niet constant een snack te eten. Hierdoor kunt u het gewicht onder controle houden en geen extra kilo's aankomen. Bij het doen van fitnessoefeningen helpen hoogwaardig eiwitrijk voedsel de spieren sneller te groeien..

En eiwitten genezen en verjongen het lichaam:

  • Slakken, gifstoffen en overtollig vocht verdwijnen en daarmee zwelling, volume en een ongezonde teint.
  • Het hoofd is helder - een persoon denkt sneller en herinnert zich beter.
  • Huid, haar en nagels in goede staat - dit is een aantrekkelijk uiterlijk.
  • De mens is altijd "in goede vorm" en in een positieve stemming.
  • Verhoogde stresstolerantie.

Wat is het gevaar van een tekort aan eiwitten voor het lichaam

Als het lichaam geen aminozuren ontvangt, beginnen metabolische processen te falen - dit leidt tot ernstige ziekten. De cellen van het lichaam baren ongezonde nakomelingen, dus iemand veroudert sneller.

De kwaliteit van leven gaat sterk achteruit:

  • Er is een neiging tot depressie.
  • Het lichaam heeft onvoldoende energie - er treedt chronische vermoeidheid op.
  • Vaker manifesteert honger zich en dringt door tot schadelijke snacks, en dit leidt tot sprongen in de bloedsuikerspiegel met alle gevolgen van dien - hartaandoeningen, diabetes, overgewicht.
  • Mentale activiteit neemt af.
  • Het immuunsysteem lijdt - een persoon heeft vaak een verkoudheid, ARVI.
  • Haar valt uit, nagels breken, huid droogt en schilfert.

Vooral gevaarlijk is het gebrek aan eiwitten voor kinderen, jongeren en zwangere vrouwen.

Welke voedingsmiddelen bevatten eiwitten

Eiwitten worden aangetroffen in producten van zowel dierlijke als plantaardige oorsprong. Elk type eiwit is op zijn eigen manier goed en heeft zijn eigen kenmerken. Hiermee moet rekening worden gehouden bij het bereiden van het dieet..

Plantaardige eiwitten worden langer opgenomen dan dierlijke eiwitten. Om de dagvergoeding te dekken, moet je veel eten. Maar tijdens warmtebehandeling verliest het zijn eigenschappen niet.

Dierlijke eiwitten worden snel opgenomen en de dagelijkse inname kan worden verkregen uit een kleine hoeveelheid voedsel. Maar dergelijke voedingsmiddelen zijn vaak vet, wat niet erg handig is..

Voedingsdeskundigen wordt geadviseerd om beide soorten eiwitten in het menu op te nemen, zodat het lichaam een ​​volledige set aminozuren krijgt.

Dieren producten

Dierlijke eiwitten in de voeding kunnen worden verkregen uit vlees, vis, zeevruchten, zuivelproducten, eieren.

1. Vlees, gevogelte

De belangrijkste eiwitbron is vlees..

Eiwit wordt het gemakkelijkst geabsorbeerd uit gevogelte - kip wordt als de beste beschouwd. Op de tweede plaats staat mager rundvlees. Varkensvlees heeft de voorkeur boven mager - het heeft meer eiwitten dan vetpulp.

Eiwitten zijn ook rijk aan slachtafval - lever, nier, hart.

Voedingsdeskundigen verwijzen naar de "juiste" gekookte, gestoofde, gestoomde of gebakken gerechten. Het wordt niet aanbevolen om vlees te bakken - tijdens het koken worden transvetten gevormd die schadelijk zijn voor het lichaam.

2. Vis en zeevruchten

Vis is lichter dan vlees. Een goede oplossing voor lijners. De eerste plaats in de utility-ranglijst wordt ingenomen door zalm - naast het gezonde eiwit bevatten ze omega-3-vetzuren.

Zeevruchten zijn ook rijk aan eiwitten. Dit omvat ook kaviaar, vismelk.

3 eieren

Makkelijk te verteren proteïne plus een hele voorraad vitaminen, mineralen - dat is wat eieren in ons menu staan. Dit is een goed alternatief voor vleesgerechten..

4. Zure melk

We hebben het over natuurlijke zuivelproducten zonder conserveringsmiddelen en andere “toevoegingen” in de vorm van smaakversterkers, kleurstoffen, stabilisatoren etc. Wei-eiwit - een waardevol bestanddeel dat het immuunsysteem versterkt, een verzadigd gevoel geeft, de conditie van de huid, haren, tanden verbetert.

Zuivelproducten vormen de basis van veel diëten. Onder hen cottage cheese, gefermenteerde gebakken melk, kefir, natuurlijke yoghurt. Ze worden direct opgenomen en hebben dezelfde voordelen voor het lichaam als eiwitten uit vlees, vis.

De meeste wei-eiwitten in kaas, wei en magere kwark.

Plantaardige eiwitproducten

Eiwit zit in veel plantaardig voedsel, waaronder groenten. Dit is de belangrijkste eiwitbron voor vegetariërs en mensen met een dieet. Maar voedingsdeskundigen bevelen plantaardig eiwitrijk voedsel aan voor degenen die vlees eten..

1. Noten, zaden

Veel plantaardige eiwitten bevatten zaden en noten. Onder hen zijn hennep, zonnebloem, vlas, pompoen, sesamzaad en verschillende noten - amandelen, hazelnoten, cashewnoten, pinda's, pistachenoten, Braziliaanse en walnoten.

2. Peulvruchten, granen, granen

Rijke bronnen van plantaardig eiwit zijn onder meer peulvruchten: bonen, doperwten, kikkererwten en linzen. Dit is een compleet alternatief voor dierlijke producten..

Met granen kun je het gebrek aan eiwitten snel goedmaken. Daarnaast bevatten ze meervoudig onverzadigde vetzuren, die de stofwisseling verbeteren. En rijk aan vezels - het normaliseert het spijsverteringssysteem.

Al deze producten worden veel gebruikt in de vegetarische en dieetkeuken..

3. Groenten

Groenten bevatten veel minder eiwitten dan peulvruchten en zaden. Maar de meest "eiwitbevattende" zijn: kool, paprika, bieten, spinazie, asperges, wortels, tomaten, komkommers, peterselie.

4. Fruit en bessen

Een kleine hoeveelheid plantaardig eiwit zit in veel fruit en bessen - vijgen, bananen, abrikozen, peren, appels, kersen, kersen, aardbeien, pruimen, zwarte bessen, duindoorn, enz..

5. Andere bronnen van plantaardig eiwit

Een lijst met bronnen van plantaardig eiwit wordt aangevuld met cacaopoeder, champignons, zeewier - vooral spirulina, dat wordt geproduceerd als een biologisch actief voedingssupplement. Naast eiwitten bevat het jodium en veel nuttige mineralen..

Hoeveel eiwitten het lichaam per dag nodig heeft

Het lichaam van een volwassene heeft minimaal 0,8 g hoogwaardige eiwitten per kilogram gewicht per dag nodig. Dit betekent dat je met een gewicht van 75 kg dagelijks minimaal 60 gram eiwit moet eten. En beter - meer.

Eiwit in voeding: rol voor gezondheid, bronnen, normen
Foto: Depositphotos

Sommige categorieën mensen hebben een verhoogde dagelijkse eiwitinname nodig. Deze omvatten:

  1. Moeders die borstvoeding geven. Om ervoor te zorgen dat melk normaal wordt geproduceerd, moet het eiwit in hun dieet 20 g meer zijn dan tijdens de zwangerschap.
  2. Ouderen zouden dagelijks 1-1,5 g eiwit per kilogram gewicht moeten krijgen..

Zijn alle eiwitten goed voor je dieet?

Niet alle eiwitproducten zijn goed voor het lichaam. Het draait allemaal om conserveringsmiddelen en additieven die worden gebruikt om smaak en geur te verbeteren. Hierdoor zijn vleesproducten niet alleen onrendabel, maar zelfs schadelijk.

Deze categorie omvat verwerkte vleesproducten - worstjes, gerookte lekkernijen, worstjes, pasta's. Ze bevatten een groot aantal "toevoegingen" die allerlei ziekten veroorzaken - van migraine tot hoge bloeddruk.

Een andere groep schadelijke producten zijn halffabrikaten van vlees en vis. Naast smaakversterkers voegen ze ook reagentia toe die vocht vasthouden.

Hoe de hoeveelheid gezonde eiwitten in de voeding te verhogen

Om zoveel mogelijk gezonde eiwitten te eten, past u uw dieet aan: vervang bewerkte koolhydraten door eiwit.

Eet bijvoorbeeld geen snack met chips en crackers, maar noten en gedroogd fruit. Eet in plaats van gebak en snoep Griekse yoghurt met bessen of plakjes vers fruit. Vervang pizza door roerei of gebakken vis.

De hoeveelheid eiwit in het afgewerkte gerecht hangt af van de manier waarop vlees wordt verwerkt. Het beste gekookt, gestoofd of gebakken.

Het lichaam neemt 30-35 g proteïne in één maaltijd volledig op. Daarom zijn 5-6 maaltijden per dag in kleine porties effectiever dan de klassieke drie maaltijden per dag.

Een glas yoghurt een half uur of een uur voor het slapengaan verhoogt de hoeveelheid gezonde eiwitten in je dieet.

Dingen om te onthouden bij het gebruik van proteïne

Het belangrijkste is om de maat te observeren, vooral als niet alles in orde is met de gezondheid. Eiwit moet met voorzichtigheid worden gebruikt bij sommige ziekten:

  • Lever- en nierfalen.
  • Spijsverteringsstelselaandoeningen - maagzweer, gastritis, dysbiose.

Eiwitdiëten met een dergelijke diagnose zijn gecontra-indiceerd. Maar zelfs met een normaal dieet moet u een arts raadplegen om de aandoening niet te verergeren.

Samenvatten

Eiwitten in voeding zijn nodig - het is een bouwmateriaal voor cellen en weefsels, een katalysator voor chemische en metabolische processen in het lichaam, een verdediger tegen infectie. Eiwitten hebben veel vitale functies. Daarom heeft een eiwitgebrek onmiddellijk invloed op de gezondheid, het uiterlijk en de kwaliteit van leven.

Eiwitten zitten in dierlijke en plantaardige producten. Beiden zijn belangrijk omdat ze bronnen zijn van verschillende soorten aminozuren - sommige worden niet door ons lichaam geproduceerd. Daarom moet u per dag de voorgeschreven eiwitinname eten.

Onthoud bij het samenstellen van een dieet: niet alle vlees- en visproducten zijn nuttig - halffabrikaten en verwerkte vleesproducten zijn daarentegen schadelijk.

Kies het juiste voedsel, voorzie het lichaam van voldoende eiwitten. En u zult zich altijd goed in vorm voelen en er "uitstekend" uitzien.

Materiaal opgesteld door: Alisa Guseva
Omslagfoto: Depositphotos

Wat zijn de functies van een eiwit in het menselijk lichaam?

Eiwitten zijn essentieel voor een goede gezondheid. In feite komt de naam van het Griekse woord "proteos", wat "primaire" of "eerste plaats" betekent. Eiwitten bestaan ​​uit aminozuren die combineren om lange ketens te vormen. Je kunt het eiwit zien als een kralensnoer waarin elke bal een aminozuur is. Er zijn 20 aminozuren die helpen bij het vormen van duizenden verschillende eiwitten in je lichaam. Eiwitten doen het grootste deel van hun werk in de cel en voeren verschillende taken uit. Hieronder behandelen we 9 belangrijke eiwitfuncties in uw lichaam..

Wat zijn de functies van een eiwit in het menselijk lichaam?

1. Groei en onderhoud

Je lichaam heeft eiwitten nodig om weefsel te laten groeien en onderhouden. De eiwitten van je lichaam zijn echter constant in omzet.

Onder normale omstandigheden breekt je lichaam dezelfde hoeveelheid proteïne af die het gebruikt om weefsels aan te maken en te herstellen. In andere gevallen breekt het meer eiwitten af ​​dan het kan produceren, waardoor de behoeften van je lichaam toenemen..

Dit komt meestal voor tijdens perioden van ziekte, tijdens zwangerschap en tijdens het geven van borstvoeding (1, 2, 3).

Mensen die herstellen van een blessure of operatie, ouderen en atleten hebben ook meer eiwitten nodig (4, 5, 6).

Eiwitten zijn nodig voor de groei en het onderhoud van weefsels. De eiwitbehoeften van uw lichaam zijn afhankelijk van uw gezondheid en mate van activiteit..

2. Veroorzaakt biochemische reacties

Enzymen zijn eiwitten die helpen duizenden biochemische reacties die plaatsvinden binnen en buiten uw cellen (7).

Door het enzymontwerp kunnen ze worden gecombineerd met andere moleculen in de cel, substraten genoemd, die de reacties katalyseren die nodig zijn voor je metabolisme (8).

Enzymen kunnen ook buiten de cel functioneren, zoals spijsverteringsenzymen zoals lactase en sucrase, die helpen bij het verteren van suiker.

Sommige enzymen hebben andere moleculen nodig, zoals vitamines of mineralen, om te reageren..

Enzymafhankelijke lichaamsfuncties omvatten (9):

  • Spijsvertering
  • Energie productie
  • Bloedstolling
  • Spiercontractie

De afwezigheid of onjuiste werking van deze enzymen kan tot ziekte leiden (10).

Enzymen zijn eiwitten waarmee u belangrijke chemische reacties in uw lichaam kunt veroorzaken..

3. Fungeert als een zender

Sommige eiwitten zijn hormonen die chemische transmitters zijn die helpen bij het verbinden van uw cellen, weefsels en organen..

Ze worden geproduceerd en uitgescheiden door endocriene weefsels of klieren en worden vervolgens met bloedstroom overgebracht naar hun doelweefsels of organen, waar ze binden aan eiwitreceptoren op het celoppervlak.

Hormonen kunnen in drie hoofdcategorieën worden ingedeeld (11):

  1. Eiwitten en peptiden: ze zijn gemaakt van aminozuurketens, van enkele tot enkele honderden.
  2. Steroïden: ze worden gevormd uit cholesterol. Geslachtshormonen, testosteron en oestrogeen zijn steroïden.
  3. Amines: ze zijn gemaakt van individuele aminozuren van tryptofaan of tyrosine, die helpen bij het produceren van hormonen die geassocieerd zijn met slaap en metabolisme..

Eiwitten en polypeptiden vormen de meerderheid van de hormonen in uw lichaam.

Hier zijn enkele voorbeelden van deze hormonen (12):

  • Insuline: helpt glucose of suiker aan cellen toe te dienen.
  • Glucagon: signaleert de afbraak van glucose in de lever.
  • Groeihormoon (STH): stimuleert de groei van verschillende weefsels, waaronder botten.
  • Antidiuretisch hormoon (ADH): signaleert de nieren om water opnieuw op te nemen.
  • Adrenocorticotroop hormoon (ACTH): stimuleert de afgifte van cortisol, een belangrijke metabole factor.

Aminozuurketens van verschillende lengtes vormen eiwitten en peptiden, die verschillende hormonen in je lichaam vormen en informatie overdragen tussen je cellen, weefsels en organen.

4. Biedt structuur

Sommige eiwitten zijn vezelig en geven cellen en weefsels stijfheid en elasticiteit..

Deze eiwitten omvatten keratine, collageen en elastine, die helpen het verbindende raamwerk van bepaalde structuren in je lichaam te vormen (13).

Keratine is een structureel eiwit dat voorkomt in je huid, haar en nagels..

Collageen is het meest voorkomende eiwit in je lichaam, een structureel eiwit in je botten, pezen, ligamenten en huid (14).

Elastine is honderden malen elastischer dan collageen. Door de hoge elasticiteit kunnen veel weefsels in uw lichaam (bijvoorbeeld de baarmoeder, longen en slagaders) na het strekken of vernauwen terugkeren naar hun oorspronkelijke vorm (15).

Een klasse eiwitten, bekend als vezelproteïnen, geeft verschillende delen van je lichaam structuur, hardheid en elasticiteit..

5. Handhaaft de juiste pH

Eiwit speelt een belangrijke rol bij de regulering van de concentratie van zuren en logen in het bloed en andere biologische vloeistoffen (16, 17).

De balans tussen zuren en logen wordt gemeten met een pH-schaal. Het varieert van 0 tot 14, waarbij 0 de meest zure, 7 neutrale en 14 meest alkalische is.

Hier zijn voorbeelden van de pH-waarden van veel voorkomende stoffen (18):

  • pH 2: maagzuur
  • pH 4: Tomatensap
  • pH 5: zwarte koffie
  • pH 7,4: menselijk bloed
  • pH 10: Magnesiumhydroxide
  • pH 12: Zeepsop

Verschillende buffersystemen zorgen ervoor dat uw lichaamsvloeistoffen een normaal pH-bereik behouden.

Een constante pH is nodig, omdat zelfs een kleine verandering in pH schadelijk of mogelijk dodelijk kan zijn (19, 20).

Een van de manieren waarop je lichaam de pH reguleert, is door de werking van eiwitten. Een voorbeeld is hemoglobine, een eiwit dat aanwezig is in rode bloedcellen..

Hemoglobine bindt een kleine hoeveelheid zuur, waardoor de pH van het bloed op peil blijft..

Andere buffersystemen in je lichaam zijn onder meer fosfaat en bicarbonaat (16).

Eiwitten werken als een buffersysteem en helpen uw lichaam de juiste pH-waarden van bloed en andere lichaamsvloeistoffen te behouden.

6. Vloeistofbalancering

Eiwitten reguleren lichaamsprocessen met behoud van vochtbalans.

Albumine en globuline zijn eiwitten in uw bloed die helpen de vochtbalans van uw lichaam in stand te houden door water aan te trekken en te behouden (21, 22).

Als je niet genoeg eiwitten binnenkrijgt, zal het gehalte aan albumine en globuline in je lichaam uiteindelijk afnemen. Daarom kunnen deze eiwitten het bloed niet langer in de bloedvaten vasthouden en wordt de vloeistof in de intercellulaire ruimte gedwongen.

Naarmate het vochtvolume in de intercellulaire ruimte blijft toenemen, ontwikkelt een persoon oedeem, vooral in de buik (23).

Een ernstige vorm van eiwitgebrek wordt kwashiorkor genoemd. Deze aandoening ontwikkelt zich wanneer een persoon voldoende calorieën binnenkrijgt, maar niet genoeg eiwitten binnenkrijgt (24).

Kwashiorkor is zeldzaam in ontwikkelde regio's van de wereld en komt vaker voor in gebieden waar mensen verhongeren..

Eiwitten in je bloed zorgen voor een vochtbalans tussen je bloed en de omliggende weefsels.

7. Versterking van de immuniteit

Eiwitten helpen bij het vormen van immunoglobulinen - antilichamen om infectie te bestrijden (25, 26).

Antilichamen zijn eiwitten in het bloed die uw lichaam helpen beschermen tegen schadelijke buitenaardse micro-organismen zoals bacteriën en virussen..

Wanneer deze pathogenen uw cellen binnendringen, produceert uw lichaam antilichamen die ze labelen voor eliminatie (27).

Zonder deze antilichamen kunnen bacteriën en virussen zich vrijelijk vermenigvuldigen en ziekten in uw lichaam veroorzaken..

Wanneer je lichaam antilichamen aanmaakt tegen bepaalde bacteriën of virussen, vergeten je cellen nooit hoe ze die moeten aanmaken. Hierdoor kunnen antilichamen snel reageren de volgende keer dat een bepaalde ziekteverwekker uw lichaam binnendringt (28).

Als gevolg hiervan ontwikkelt uw lichaam immuniteit tegen de ziekten waaraan het wordt blootgesteld (29).

Eiwitten vormen antilichamen om je lichaam te beschermen tegen vreemde micro-organismen zoals bacteriën en virussen die ziekten veroorzaken.

8. Transport en opslag van voedingsstoffen

Transporteiwitten vervoeren stoffen via de bloedsomloop naar cellen, van cellen of binnen cellen.

De stoffen die door deze eiwitten worden vervoerd, zijn onder meer voedingsstoffen zoals vitamines of mineralen, bloedsuiker, cholesterol en zuurstof (30, 31, 32).

Hemoglobine is bijvoorbeeld een eiwit dat zuurstof van je longen naar lichaamsweefsels transporteert. Glucosetransporters (GLUT) brengen glucose over naar uw cellen, terwijl lipoproteïnen cholesterol en andere vetten naar uw bloed vervoeren.

Eiwittransporters zijn specifiek, dat wil zeggen dat ze zich alleen aan specifieke stoffen zullen binden. Met andere woorden, een transporteiwit dat glucose transporteert, vervoert geen cholesterol (33, 34).

Eiwitten spelen ook de rol van opslag. Ferritin is een opslagplaats waar ijzer wordt opgeslagen (35).

Een ander opslageiwit is caseïne, het belangrijkste eiwit in melk dat kinderen helpt groeien.

Sommige eiwitten transporteren voedingsstoffen door het hele lichaam, terwijl andere ze opslaan..

9. Geeft energie

Eiwitten kunnen uw lichaam van energie voorzien.

Eiwit bevat vier calorieën per gram - dezelfde hoeveelheid energie die koolhydraten leveren. Vetten leveren het lichaam de meeste energie: negen calorieën per gram.

Het laatste dat uw lichaam echter wil gebruiken om energie te produceren, is eiwit, omdat deze waardevolle voedingsstof op grote schaal door uw hele lichaam wordt gebruikt..

Koolhydraten en vetten zijn veel beter geschikt om het lichaam van energie te voorzien, omdat uw lichaam reserves heeft om als brandstof te gebruiken. Bovendien worden ze efficiënter gemetaboliseerd dan eiwitten (36).

Eiwitten voorzien uw lichaam onder normale omstandigheden zelfs van zeer weinig energie..

Echter, in een staat van honger (18-48 uur zonder te eten), begint je lichaam skeletspieren af ​​te breken zodat aminozuren je energie kunnen geven (37, 38).

Je lichaam gebruikt ook aminozuren uit gespleten skeletspieren als het niveau van opgeslagen koolhydraten laag is. Dit kan gebeuren na zware inspanning of als u in totaal niet genoeg calorieën binnenkrijgt (39).

Eiwit kan een waardevolle energiebron zijn, maar alleen in situaties van honger, uitputtende fysieke activiteit of onvoldoende calorie-inname.

Gebrek aan eiwitten in het lichaam, de rol van eiwitten in menselijke voeding

Eiwit is een van de belangrijkste voedingsstoffen die elke dag in het menselijk lichaam moet komen. Om de rol van eiwitten in de voeding en het leven van mensen te begrijpen, is het noodzakelijk om een ​​idee te geven van wat deze stoffen zijn.

Eiwitten (eiwitten) zijn organische macromoleculen die, in vergelijking met andere stoffen, reuzen zijn in de wereld van moleculen. Menselijke eiwitten zijn samengesteld uit segmenten van hetzelfde type (monomeren), dat zijn aminozuren. Er zijn veel soorten eiwitten..

Maar ondanks de verschillende samenstelling van eiwitmoleculen, bestaan ​​ze allemaal uit slechts 20 soorten aminozuren.

Het belang van eiwitten wordt bepaald door het feit dat met behulp van eiwitten in het lichaam alle levensprocessen worden uitgevoerd.

Voor de productie van zijn eigen eiwitten heeft het menselijk lichaam nodig dat het van buitenaf ontvangen eiwit (als onderdeel van voedsel) wordt opgesplitst in samenstellende deeltjes - monomeren (aminozuren). Dit proces wordt uitgevoerd tijdens de spijsvertering in het spijsverteringssysteem (maag, darmen).

Na de afbraak van eiwitten als gevolg van blootstelling aan de spijsverteringsenzymen van de maag, pancreas, darmen, monomeren, waaruit vervolgens hun eigen eiwit wordt opgebouwd, moet het via de darmwand door absorptie in de bloedbaan terechtkomen.

En alleen dan zal van het voltooide materiaal (aminozuren), volgens het programma dat in een bepaald gen is vastgelegd, een synthese van een eiwit worden uitgevoerd die het lichaam op een bepaald moment nodig heeft. Al deze complexe processen, proteïne-biosynthese genoemd, vinden elke seconde plaats in de lichaamscellen..

Om een ​​compleet eiwit te synthetiseren, moeten alle 20 aminozuren, met name 8 aminozuren, die onvervangbaar zijn en alleen het menselijk lichaam kunnen binnendringen door het eten van eiwitproducten, aanwezig zijn in de voedingsmiddelen van dierlijke of plantaardige oorsprong..

Op basis van het voorgaande wordt het duidelijk de belangrijke rol van goede voeding, die zorgt voor een normale eiwitsynthese.

Symptomen van een tekort aan eiwitten in het lichaam

Gebrek aan proteïne van voedings- of andere aard heeft een negatieve invloed op de menselijke gezondheid (vooral tijdens periodes van intensieve groei, ontwikkeling, herstel van ziekte). Het gebrek aan eiwitten komt erop neer dat de processen van katabolisme (de afbraak van het eigen eiwit) de overhand krijgen over de synthese.

Dit alles leidt tot dystrofische (en in sommige gevallen atrofische) veranderingen in organen en weefsels, verstoorde functies van de bloedvormende organen, spijsverterings-, zenuw- en andere systemen van het macro-organisme.

Bij eiwitgebrek of ernstige tekortkoming lijden ook het endocriene systeem, de synthese van veel hormonen en enzymen. Naast duidelijk gewichtsverlies en verlies van spiermassa, verschijnen er een aantal veelvoorkomende symptomen die duiden op een gebrek aan eiwitten.

Een persoon begint zwakte, scherpe asthenisatie, kortademigheid bij inspanning en hartkloppingen te ervaren. Bij een patiënt met een tekort aan eiwitten is de opname van de belangrijkste voedingsstoffen, vitamines, calcium, ijzer en andere stoffen in de darm al voor de tweede keer verstoord, symptomen van bloedarmoede, verstoorde spijsvertering.

Typische symptomen met een gebrek aan proteïne uit de huid zijn een droge huid, slijmvliezen, trage, slappe huid met verminderde turgor. Bij een gebrek aan eiwitinname wordt de functie van de voortplantingsorganen verstoord, de menstruatiecyclus en de mogelijkheid tot bevruchting, met de foetus gedragen, geschonden. Het gebrek aan eiwitten leidt tot een sterke afname van de immuniteit vanwege zowel de humorale als de cellulaire componenten.

Functies van eiwitten in het menselijk lichaam:

  1. Plastic functie is een van de hoofdrollen van het eiwit, aangezien de meeste organen en weefsels (naast water) van een persoon bestaan ​​uit eiwitten en hun derivaten (proteoglycanen, lipoproteïnen). Eiwitmoleculen vormen de zogenaamde basis (skelet van weefsels en cellen) van de intercellulaire ruimte en alle organellen van cellen.
  1. Hormonale regulatie. Aangezien de meeste hormonen die door het endocriene systeem worden geproduceerd, eiwitderivaten zijn, is hormoonregulatie van metabole en andere processen in het lichaam onmogelijk zonder eiwitten. Hormonen zoals insuline (beïnvloedt de bloedglucose), TSH en andere zijn derivaten van eiwitten.
    Een overtreding van de vorming van hormonen leidt dus tot het verschijnen van meerdere endocriene pathologie van een persoon.
  1. Enzymfunctie. Biologische oxidatiereacties en vele andere zouden honderdduizenden keren langzamer zijn geweest, zo niet voor enzymen en co-enzymen, die natuurlijke katalysatoren zijn. Natuurlijke katalysatoren die zorgen voor de nodige intensiteit en snelheid van reacties zijn eiwitstoffen. Bij een schending van de aanmaak van bepaalde enzymen neemt bijvoorbeeld de spijsvertering van de alvleesklier af.
  1. Eiwitten zijn natuurlijke dragers (transporteurs van andere macromoleculen) van eiwitten, lipiden, lipoproteïnen, koolhydraten, moleculen met een kleinere samenstelling (vitamines, metaalionen, micro- en macro-elementen, water, zuurstof). Als de synthese van deze eiwitten wordt verstoord, kunnen er veel ziekten van de inwendige organen optreden. Vaak zijn dit erfelijke ziekten, bijvoorbeeld bloedarmoede, ophopingsziekten.
  1. De beschermende rol van eiwitten bestaat uit de productie van specifieke immunoglobuline-eiwitten, die een van de belangrijkste rollen spelen bij immuunafweerreacties. Een verminderde immuunafweer draagt ​​bij aan veel voorkomende infectieziekten, hun ernstige beloop.

Een kenmerk van het eiwitmetabolisme in het menselijk lichaam is dat, in tegenstelling tot vetten en koolhydraten, die in reserve kunnen worden opgeslagen, eiwitten niet kunnen worden opgeslagen voor toekomstig gebruik. Bij een tekort aan eiwitten kan je eigen eiwit worden geconsumeerd voor de behoeften van het lichaam (terwijl de spiermassa wordt verminderd).

Met verhongering en een aanzienlijk gebrek aan eiwitten voor energiebehoeften, wordt eerst de voorraad koolhydraten en vetten geconsumeerd. Met het opraken van deze reserves wordt eiwit uitgegeven aan energiebehoeften..

Normale menselijke eiwitbehoeften

De menselijke behoefte aan eiwitten varieert aanzienlijk en bedraagt ​​gemiddeld 70-100 gram per dag. Van dit totaal moet het dierlijke eiwit minimaal 30-60 gram zijn. De hoeveelheid eiwit die het lichaam moet binnenkomen, is afhankelijk van een groot aantal samenstellende factoren. Individuele eiwitinname hangt af van geslacht, functionele status, leeftijd, fysieke activiteit, aard van het werk, klimaat.

De behoefte aan eiwitten hangt ook af van het feit of iemand gezond of ziek is..

Voor verschillende ziekten kan de hoeveelheid eiwit die dagelijks met voedsel moet worden verstrekt variëren. Zo is eiwitrijke voeding nodig bij tuberculose, herstel na infectieziekten, uitputting, ziekten die gepaard gaan met langdurige diarree. Een dieet met een laag eiwitgehalte wordt voorgeschreven voor nieraandoeningen met een sterk verminderde functie en pathologie van het stikstofmetabolisme, de lever.

Naast het totale eiwitgehalte in de dagelijkse voeding, is het noodzakelijk dat de samenstelling van de geconsumeerde eiwitproducten bestaat uit alle aminozuren waaruit de lichaamseiwitten bestaan, inclusief essentiële. Aan deze voorwaarde wordt voldaan door gemengde voeding, die zowel dierlijke als plantaardige eiwitten in de optimale combinatie bevat.

Door het gehalte aan aminozuren zijn alle eiwitproducten verdeeld in vol en inferieur. Eiwitten komen het menselijk lichaam binnen in de vorm van een eiwit van zowel dierlijke als plantaardige oorsprong. Compleet in aminozuursamenstelling zijn vlees, vis, zuivelproducten. In sommige aminozuren wordt plantaardig eiwit als minder compleet beschouwd. Desalniettemin moeten voor de optimale verhouding en balans van aminozuren in voedingsmiddelen eiwitten van zowel dierlijke als plantaardige oorsprong aanwezig zijn.

Welke voedingsmiddelen bevatten eiwitten?

Het meeste eiwit zit in vleesproducten. Rood vlees (rundvlees, varkensvlees, lamsvlees en andere soorten), gevogelte (kip, eend, gans) worden in de voeding gebruikt. Deze soorten vlees en producten die op basis daarvan zijn bereid, verschillen in eiwitsamenstelling en dierlijk vetgehalte.

Slachtafvalproducten (lever, hart, longen, nieren) zijn ook leveranciers van eiwitten, maar u moet niet vergeten dat deze producten veel vet en cholesterol bevatten.

Zeer nuttig in menselijke voeding is viseiwit (zee, zoet water), evenals zeevruchten. Vis moet minstens 2-3 keer per week in de voeding van een gezond persoon aanwezig zijn. Verschillende soorten vis verschillen in eiwitgehalte. Een eiwitarme vis zoals lodde bevat bijvoorbeeld ongeveer 12% eiwit, terwijl het eiwitgehalte in tonijn ongeveer 20% is. Zeevruchten en vis zijn erg handig omdat ze fosfor, calcium, in vet oplosbare vitamines en jodium bevatten..

Vis bevat minder bindweefselvezels en is daardoor beter verteerbaar, geschikt voor dieetvoeding. Vergeleken met vleesproducten die een vergelijkbare warmtebehandeling hebben ondergaan, zijn visproducten minder calorisch, hoewel ze na het eten een gevoel van verzadiging geven..

Melk en zuivelproducten zijn een waardevolle bron van hoogwaardige eiwitten. Van bijzonder belang zijn zuivelproducten in de voeding van kinderen. Zuivelproducten bevatten veel eiwitten en vetten. Het meeste eiwit in kwark en kaas. Melk bevat eiwitten, maar de inhoud van dit product is inferieur aan kwark, kaas.

Eieren bevatten een aanzienlijke hoeveelheid eiwitten. Een gezond persoon mag niet meer dan 2-3 eieren per week eten, inclusief gerechten die op basis daarvan zijn bereid, omdat de dooier een aanzienlijke hoeveelheid cholesterol bevat.

De bron van plantaardig eiwit voor de mens zijn tal van granen, granen en producten die op hun basis zijn bereid. Brood, pasta en andere producten zijn essentiële componenten in voeding. Er is veel plantaardig eiwit in granen, maar het is minder compleet in aminozuursamenstelling, dus een verscheidenheid aan graanproducten moet in voedsel worden gebruikt, omdat elk van hen een iets andere set aminozuren bevat.

Plantaardige eiwitten moeten in de dagelijkse voeding aanwezig zijn. In peulvruchten wordt een aanzienlijk eiwitgehalte bereikt. Daarnaast is een andere eigenschap belangrijk: peulvruchten bevatten veel voedingsvezels, vitamines, vetarm.

Plantenzaden (zonnebloemzaad), soja, verschillende soorten noten (hazelnoten, walnoten, pistachenoten, pinda's en andere) zijn zeer nuttige eiwitproducten. Naast het hoge gehalte aan waardevolle eiwitten bevatten deze producten een aanzienlijke hoeveelheid plantaardig vet, waarin geen cholesterol zit. Het gebruik van noten en zaden maakt het mogelijk om voeding niet alleen te verrijken met waardevolle eiwitten, maar ook met meervoudig onverzadigde vetzuren, die biologische cholesterolantagonisten zijn.

Groenten en fruit bevatten praktisch geen eiwitten, maar bevatten de hele reeks vitamines die deelnemen aan veel metabolische processen, waaronder spijsvertering en eiwitsynthesereacties.

Het dieet van een gezond en ziek persoon moet dus in evenwicht zijn in alle voedingsstoffen, inclusief eiwitten. Een gevarieerd dieet kan de inname van alle noodzakelijke aminozuren verzekeren. De hoeveelheid binnenkomend eiwit in een gezond en ziek persoon in geval van ziekten moet strikt worden gereguleerd door een arts.

Lees Meer Over Diabetes Risicofactoren